Resultaten som publiceras i eLife visar hur en kombination av förändringar i proteinernas egenskaper skapade bättre förutsättningar för reglering av en cellulär process.

"Vi vill förstå hur det går till när nya protein-proteininteraktioner uppkommer och hur de förändras under evolutionens gång", säger Greta Hultqvist vid institutionen för folkhälso- och vårdvetenskap, Uppsala universitet, i ett pressmeddelande.

Hon har lett studien tillsammans med Per Jemth vid institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi vid Uppsala universitet.

Proteinerna som forskarna har studerat tillhör klassen intrinsically disordered proteins, oordnade proteiner.

Genom att analysera aminosyrasekvenserna för två proteiner från många olika nu levande arter har forskarna rekonstruerat proteinerna som de såg ut i våra föregångare som levde för 400 miljoner–600 miljoner år sedan. Hur det äldsta av dessa djur såg ut är okänt men det var antagligen litet och med tvåsidig symmetri.

En evolutionär linje ledde mot fiskarna och senare de första fyrfotingarna. Forskarna återupplivade proteinerna från dessa utdöda djur och undersökte proteinerna med både experiment och datorsimuleringar.

"Vi såg att den ursprungliga interaktionen var mycket svagare än den nutida och att de ursprungliga proteinerna antagligen var mer rörliga efter att de bundit till varandra. Ett anmärkningsvärt resultat är också att styrkan hos interaktionen inte har förändrats de senaste 450 miljoner åren", säger Greta Hultqvist.

"Vi ser en relativt svag och dynamisk interaktion som utvecklas till att bli starkare och mer rigid under en förhållandevis kort tidsperiod. Sedan förändras visserligen aminosyrasekvenserna för de här proteinerna när nya arter uppkommer under evolutionens gång. Men sett till bindningsstyrkan och flexibiliteten i deras interaktion har inte mycket hänt sedan den gemensamma förfadern till nejonögon, fiskar, reptiler och oss själva levde för 450 miljoner sedan", kommenterar Per Jemth.
Studien är ett samarbete mellan Uppsala universitet, University of Cambridge, och ETH i Zürich.

Artikel: Emergence and evolution of an interaction between intrinsically disordered proteins